Relatório de produção acadêmica da Universidade Federal de São Carlos (UFSCar)
Departamento de Genética e Evolução (DGE)

Centro de Ciências Biológicas e da Saúde (CCBS)
Campus São Carlos

Plataforma Lattes / outubro de 2020

Felipe Roberti Teixeira

Bacharel em Bioquímica pela Universidade Federal de Viçosa (2004), Mestre em Bioquímica pela Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo (FMRP/USP) (2007) aplicando a síntese química de peptídeos em fase sólida em estudos imunoquímicos, Doutor em Bioquímica pela FMRP/USP (2011) abordando proteômica aliada a espectrometria de massas, biologia molecular e celular no estudo da interação proteína-proteína no sistema ubiquitina proteassoma em células de mamíferos. Pós-doutorado BEPE-FAPESP na University of Cambridge sob a supervisão da Dra Heike Laman (2012-2013) caracterizando bioquimicamente E3 ligases envolvidas em Câncer e Doença de Parkinson (Fbxo7/PARK15 e Fbxl17). Atualmente sou professor Adjunto I do Depto de Genética e Evolução da UFSCar e credenciado ao Programa de Pós-graduação em Genética Evolutiva e Biologia Molecular (PPGGEv). (Texto informado pelo autor)

  • http://lattes.cnpq.br/3568850159381693 (09/10/2020)
  • Rótulo/Grupo:
  • Bolsa CNPq:
  • Período de análise: 2015-2020
  • Endereço: Universidade Federal de São Carlos, Centro de Ciências Biológicas e da Saúde da UFSCAR, Departamento de Genética e Evolução. Departamento de Genética e Evolução/UFSCar Jardim Guanabara 13565905 - São Carlos, SP - Brasil Telefone: (16) 35091534
  • Grande área: Ciências Biológicas
  • Área: Bioquímica
  • Citações: Google Acadêmico

Produção bibliográfica

Produção técnica

Produção artística

Orientações em andamento

Supervisões e orientações concluídas

Projetos de pesquisa

Prêmios e títulos

Participação em eventos

Organização de eventos

Lista de colaborações

Produção bibliográfica

Produção técnica

Produção artística

Orientações em andamento

Supervisões e orientações concluídas

Projetos de pesquisa

  • Total de projetos de pesquisa (4)
    1. 2018-Atual. Truncamentos no gene FBXL17, presentes emamostras de pacientes e linhagens celulares de cancer de mama, afetama atividade da E3 ubiquitina-ligase SCF(Fbxl17)
      Descrição: Fbxl17 é uma das 69 proteínas do tipo F-box (Fbx) emhumanos que interage comSKP1, Cullina e RBX para formar o complexo E3 ubiquitina-ligase denominado SCF(Fbxl17) que medeia ubiquitinação de seus substratos. As Fbxls possuem além do domínio F-box de interação com SKP1, o domínio LRR (Leucine Rich Repeat) de interação comseus substratos. Mutações no gene FBXL17 que geramtruncamentos no domínio LRRforamencontradas em135 de 1992 amostras de pacientes do#10;p r o j e t o M E T A B R I C ( M o l e c u l a r Ta x o n o m y o f B r e a s t C a n c e r I n t e r n a t i o n a l C o n s o r t i u m ) . A l é m d i s s o , C G H - a r r a y ( C o m p a r a t i v e G e n o m i c H y b r i d i z a t i o n ) d e 7 4 6 l i n h a g e n s d e células cancerosas mostrou que FBXL17 apresentou quebra em3 linhagens de câncer de mama, BT-474, HCC38 e HCC1395 e 1 de câncer esofágico/gástrico OE-19 que levou a formação de versões de Fbxl17 comtruncamentos no seu domínio LRR. Não há nenhumtrabalho que relaciona Fbxl17 comtumorigenicidade e pretendemos nesse projeto identificar os substratos da E3 ligase SCF(Fbxl17) e avaliar quais deles temsua ubiquitinação prejudicada emfunção da depleção do domínio LRRpresente nas células tumorais. Para isso, utilizaremos os microarranjos de proteínas (protoarrays) como fonte de substratos e complexos SCF(Fbxl17) ou SCF(Fbxl17 mutantes) purificados de células de mamíferos emreações de ubiquitinação in vitro. Substratos diferencialmente ubiquitinados serão validados in vitro e in cellulo e realizaremos o mapeamento de cadeias de ubiquitina de cada umpara inferirmos sofre a função da sua ubiquitinação por SCF(Fbxl17). Células expressando a forma mutante de Fbxl17- #916;3LRR(HCC1395, OE-19) e Fbxl17 (MCF7, HB4a) serão utilizadas para avaliação das consequências funcionais da ubiquitinação dos seus#10;substratos identificados. Temos experiência comprovada para realização dessesprocedimentos e conto como colaboradores diretos o Prof. Dr. Marcelo D. Gomes do Depto. de Bioquímica e Imunologia da FMRP/USPe a Dra. Heike Laman e Dr. Paul Edw ards do Department of Pathology da University of Cambridge/UK. A principal contribuição desse projeto é entender o papel da E3 ligase SCF(Fbxl17) e sua f orma mutante SCF(Fbxl17-#916;3LRR) na tumorigenicidade de células de câncer de mama. Com#10;isso, contribuiremos para definição de FBXL17 como umpotencial biomarcador e alvo terapêutico para o câncer.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . Integrantes: Felipe Roberti Teixeira - Coordenador / Heike Laman - Integrante. Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro.
      Membro: Felipe Roberti Teixeira.
    2. 2018-Atual. Consequencias funcionais de rearranjos no gene FBXL17, presentes em amostras de pacientes e linhagens celulares de cancer de mama, na atividade da E3 ubiquitina-ligase SCF(Fbxl17)
      Descrição: Fbxl17 é uma das 69 proteínas do tipo F-box (Fbx) em humanos que interage com SKP1, Cullina e RBX para formar o complexo E3 ubiquitina-ligase denominado SCF(Fbxl17) que medeia ubiquitinação de seus substratos. As Fbxls possuem além do domínio F-box de interação com SKP1, o domínio LRR (Leucine Rich Repeat) de interação com seus substratos. Mutações no gene FBXL17 que geram truncamentos no domínio LRR foram encontradas em 135 de 1992 amostras de pacientes do projeto METABRIC (Molecular Taxonomy of Breast Cancer International Consortium). Além disso, CGH-array (Comparative Genomic Hybridization) de 746 linhagens de células cancerosas mostrou que FBXL17 apresentou quebra em 3 linhagens de câncer de mama, BT-474, HCC38 e HCC1395 e 1 de câncer esofágico/gástrico OE-19 que levou a formação de versões de Fbxl17 com truncamentos no seu domínio LRR. Não há nenhum trabalho que relaciona Fbxl17 com tumorigenicidade e pretendemos nesse projeto identificar os substratos da E3 ligase SCF(Fbxl17) e avaliar quais deles tem sua ubiquitinação prejudicada em função da depleção do domínio LRR presente nas células tumorais. Para isso, utilizaremos os microarranjos de proteínas (protoarrays) como fonte de substratos e complexos SCF(Fbxl17) ou SCF(Fbxl17 mutantes) purificados de células de mamíferos em reações de ubiquitinação in vitro. Substratos diferencialmente ubiquitinados serão validados in vitro e in cellulo e realizaremos o mapeamento de cadeias de ubiquitina de cada um para inferirmos sofre a função da sua ubiquitinação por SCF(Fbxl17). Células expressando a forma mutante de Fbxl17-#148;3LRR (HCC1395, OE-19) e Fbxl17 (MCF7, HB4a) serão utilizadas para avaliação das consequências funcionais da ubiquitinação dos seus substratos identificados. Temos experiência comprovada para realização desses procedimentos e conto como colaboradores diretos o Prof. Dr. Marcelo D. Gomes do Depto. de Bioquímica e Imunologia da FMRP/USP e a Dra. Heike Laman e Dr. Paul Edwards do Department of Pathology da University of Cambridge/UK. A principal contribuição desse projeto é entender o papel da E3 ligase SCF(Fbxl17) e sua forma mutante SCF(Fbxl17-#148;3LRR) na tumorigenicidade de células de câncer de mama. Com isso, contribuiremos para definição de FBXL17 como um potencial biomarcador e alvo terapêutico para o câncer.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (4) / Mestrado acadêmico: (2) . Integrantes: Felipe Roberti Teixeira - Coordenador / Heike Laman - Integrante.
      Membro: Felipe Roberti Teixeira.
    3. 2017-Atual. Plano de aplicacao dos recursos da RTI-FAPESP exercicio 2017 no Centro de Ciencias Biologicas e da Saude da Universidade Federal de Sao Carlos
      Descrição: Destina-se a aplicação do montante de RTI FAPESP do CCBS/UFSCar visando melhoria nas condições de pesquisa multiusuária.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Integrantes: Felipe Roberti Teixeira - Coordenador. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
      Membro: Felipe Roberti Teixeira.
    4. 2016-Atual. Caracterizacao funcional da E3 ubiquitina-ligase SCF(Fbxo7/PARK15) na via oncogenica Wnt e homeostase mitocondrial
      Descrição: Fbxo7 é uma das 69 proteínas do tipo F-box (Fbx) em humanos que interage com SKP1, Cullina e RBX para formar o complexo E3 ubiquitina-ligase denominado SCF(Fbxo7) que medeia ubiquitinação de seus substratos. A proteína Fbxo7 está diretamente associada a diferentes tipos de câncer, sendo expressa em linhagens de tumores epiteliais (adenocarcinoma colorretal e pulmão) mas não nesses tecidos normais. Além disso, quatro mutações em FBXO7/PARK15 (T22M, R378G, R481C e R498X) foram encontradas em pacientes com Doença de Parkinson (DP) que apresentavam deficiência no processo de mitofagia. Embora a SCF(Fbxo7) seja a quinta mais abundante E3 ligase do tipo SCF em humanos, apenas poucos substratos dessa E3 ligase são conhecidos e nenhum deles explica seu papel em processos associados a essas patologias. Utilizando microarranjos de proteínas (protoarrays) em reações de ubiquitinação in vitro, identificamos 366 novos substratos de SCF(Fbxo7), dos quais 3 (GSK3², TOMM20 e UXT) foram validados. Eles estão envolvidos na via Wnt, homeostase mitocondrial e sinalização via NF-ºB, respectivamente. Mapeamos a região de interação e as cadeias de ubiquitina que SCF(Fbxo7) introduziu em dois deles. Em GSK3² levou a sua inibição e consequente ativação da via Wnt por um mecanismo desconhecido. A poliubiquitinação de TOMM20 via lisina 63 é um sinal de regulação de sua função, mas seus efeitos na homeostase mitocondrial e mitofagia não foram avaliados. A presente proposta tem como objetivo caracterizar a relação funcional de Fbxo7 com TOMM20 e GSK3² nos processos de homeostase mitocondrial e via Wnt, respectivamente. Esperamos determinar os mecanismos de regulação desses processos por SCF(Fbxo7) e com isso contribuir com o entendimento dos mecanismos moleculares que vinculam essa E3 ligase ao câncer e Doença de Parkinson.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (1) . Integrantes: Felipe Roberti Teixeira - Coordenador / Gomes, Marcelo Damário - Integrante / Marcos Roberto Chiaratti - Integrante. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.
      Membro: Felipe Roberti Teixeira.

Prêmios e títulos

  • Total de prêmios e títulos (2)
    1. Menção honrosa, XXVI Congresso de Iniciação Científica e XI Congresso de Iniciação em Desenvolvimento Tecnológico e.. 2019.
      Membro: Felipe Roberti Teixeira.
    2. Sbbq Award for best poster presentation during 47th Annual meeting of the brazilian society for biochemistry and molecular biology, SBBq.. 2018.
      Membro: Felipe Roberti Teixeira.

Participação em eventos

  • Total de participação em eventos (1)
    1. 47th Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular. The NF-kB signaling pathway regulator UXT-V2 is a novel substrate of the E3 ubiquitin-ligase SCF(Fbxo7). 2018. (Congresso).

Organização de eventos

  • Total de organização de eventos (5)
    1. TEIXEIRA, F. R.. IX Curso de Inverno em Bioquímica e Biologia Molecular. 2010. (Outro).. . 0.
    2. TEIXEIRA, F. R.. VIII Curso de INverno em Bioquímica e Biologia Molecular. 2009. (Outro).. . 0.
    3. TEIXEIRA, F. R.. VII Curso de Inverno de Bioquimica e Biologia Molecular. 2008. (Outro).. . 0.
    4. TEIXEIRA, F. R.. VI Curso de Inverno em Bioquímica e Biologia Molecular. 2007. (Outro).. . 0.
    5. TEIXEIRA, F. R.. V Curso de Inverno em Bioquímica e Biologia Molecular. 2006. (Outro).. . 0.

Lista de colaborações

  • Colaborações endôgenas (2)
    • Felipe Roberti Teixeira ⇔ Lisandra Marques Gava Borges (1.0)
      1. COTO, AMANDA L.S. ; SERAPHIM, THIAGO V. ; BATISTA, FERNANDA A.H. ; DORES-SILVA, PAULO R. ; BARRANCO, ANA BEATRIZ F. ; TEIXEIRA, FELIPE R. ; Gava, Lisandra M. ; Borges, Júlio C.. Structural and functional studies of the Leishmania braziliensis SGT co-chaperone indicate that it shares structural features with HIP and can interact with both Hsp90 and Hsp70 with similar affinities. INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES. v. 118, p. 693-706, issn: 0141-8130, 2018.
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    • Felipe Roberti Teixeira ⇔ Ricardo Carneiro Borra (1.0)
      1. ROBELDO, THAIANE ; CANZI, EDIONE FATIMA ; DE ANDRADE, PRISCILA MARIA ; SANTANA, JHONNE PEDRO PEDOTTE ; TEIXEIRA, FELIPE ROBERTI ; SPAGNOL, VALENTINE ; MAIA, BEATRIZ HELENA LAMEIRO NORONHA SALE ; CARBOL, MARISTELA ; CANEIRA, ERIKA GONÇALVES ; DA SILVA, MARIA FÁTIMA DAS GRAÇAS FERNANDES ; Borra, Ricardo Carneiro. Effect of Tahiti lime (Citrus latifolia) juice on the Production of the PGF2. Scientific Reports. v. 10, p. 1-16, issn: 2045-2322, 2020.
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Data de processamento: 12/10/2020 21:32:41