Relatório de produção acadêmica da Universidade Federal de São Carlos (UFSCar)
Departamento de Genética e Evolução (DGE)

Centro de Ciências Biológicas e da Saúde (CCBS)
Campus São Carlos

Plataforma Lattes / outubro de 2020

Lisandra Marques Gava Borges

Graduada em Ciências Biológicas, Bacharelado (2004) e Licenciatura (2006) pela Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho. Possui Mestrado em Biofísica Molecular (2006) pela mesma Universidade. Doutorado em Biologia Funcional e Molecular, com ênfase em Bioquímica (2011) pela Universidade Estadual de Campinas, realizado no Instituto de Biologia e Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS). Realizou estágio de pós-doutoramento no período de 2011 a 2013 no Instituto de Química da UNICAMP. Atualmente, é Professora Adjunta II do Departamento de Genética e Evolução (DGE), na Universidade Federal de São Carlos, onde atua desde 2013. Tem experiência nas áreas Biologia Molecular, Bioquímica e Biofísica Molecular, com ênfase em Química de Proteínas, atuando principalmente nos temas: produção de proteínas recombinantes, caracterização estrutural de proteínas e complexos multi-moleculares, além de interação proteína-proteína e proteína-ligante com ênfase em sistemas proteicos envolvidos em doenças humanas. (Texto informado pelo autor)

  • http://lattes.cnpq.br/4254898091542687 (20/11/2019)
  • Rótulo/Grupo:
  • Bolsa CNPq:
  • Período de análise: 2013-2020
  • Endereço: Universidade Federal de São Carlos, Centro de Ciências Biológicas e da Saúde da UFSCAR, Departamento de Genética e Evolução. Rodovia Washington Luiz, km 235 Jardim Guanabara 13565800 - São Carlos, SP - Brasil Telefone: (16) 33066521
  • Grande área: Ciências Biológicas
  • Área: Bioquímica
  • Citações: Google Acadêmico

Produção bibliográfica

Produção técnica

Produção artística

Orientações em andamento

Supervisões e orientações concluídas

Projetos de pesquisa

Prêmios e títulos

Participação em eventos

Organização de eventos

Lista de colaborações

Produção bibliográfica

Produção técnica

Produção artística

Orientações em andamento

Supervisões e orientações concluídas

Projetos de pesquisa

  • Total de projetos de pesquisa (2)
    1. 2014-2017. Desvendando estrutura e funcoes da proteina TRAP-1 humana
      Descrição: As chaperonas moleculares da família Hsp90 são consideradas indispensáveis no controle de qualidade do enovelamento e no enovelamento per se de proteínas em virtualmente todos os organismos (Taipale et a., 2010). Suas propriedades estrutura-função, regulação por ciclos sequenciais de hidrólise de ATP, e exigência de co-chaperonas para manter a estabilidade, a maturação e tráfego subcelular de proteínas-clientes têm sido objeto de intenso interesse. O reconhecimento de que o controle de qualidade exercido pelas chaperonas moleculares na proteostase muitas vezes é subvertido em doenças humanas, incluindo câncer (Whitesell et al., 2005), pode fornecer oportunidades terapêuticas importantes (Trepel et al., 2010). Outro aspecto que acrescenta mais complexidade a esta rede, é o papel da Hsp90 em organelas e microambientes subcelulares (Young et al., 2003). As Hsp90 especializadas residentes do retículo endoplasmático (ER) (Eletto et al., 2010) e mitocôndrias (Felts et al., 2000) estão sendo reconhecidas, não só como orquestradores subcelulares do controle de qualidade do enovelamento de proteínas, mas também como centros para alcance das vias de sinalização da homeostase celular. A proteína de choque térmico da família Hsp90 específica da mitocôndria TRAP-1 (Tumor Necrosis Factor Receptor-Associated Protein-1) está relacionada a circuitos de sinalização da integridade da organela e a homeostase celular. A TRAP-1 atua no enovelamento de proteínas compartimentadas. Este circuito operacional é amplamente explorado no câncer e em doenças neurodegenerativas. Entretanto, pouco ainda é conhecido sobre a relação estrutura-função da TRAP-1, de seus fatores regulatórios e, principalmente, poucos compostos inibidores específicos capazes de atuarem dentro da mitocôndria são conhecidos. Estas observações mostram que a TRAP-1 representa novas oportunidades para a intervenção terapêutica em seres humanos e para isto conhecer os seus detalhes de mecanismo e função se fazem necessários. Esse projeto visa caracterizar a TRAP-1 humana recombinante, relacionando informações estruturais a seu funcionamento na célula. Além disso, pretende-se caracterizar sua interação com proteínas parceiras e clientes, já identificadas, no intuito de compreender seus processos de regulação de sua função. MCTI/CNPQ/Universal 14/2014 . Processo: 460178/2014-8. Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. Alunos envolvidos: Graduação: (3) . Integrantes: Lisandra Marques Gava Borges - Integrante / Lisandra Marques Gava - Coordenador. Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro.
      Membro: Lisandra Marques Gava Borges.
    2. 2013-Atual. Mapeamento da rede de interacao molecular de Trap-1
      Descrição: A homeostase mitocondrial e celular é altamente regulada via interações de complexos proteicos e multi-moleculares, quaisquer desequilíbrios na homeostase mitocondrial e/ou perturbação da integridade organelar, são potencialmente catastróficos, podendo levar a consequências patofisiológicas severas inclusive ao aparecimento e progressão de doenças. A mitocôndria utiliza uma rede de chaperonas moleculares, no intuito de atenuar ? continuamente ? o estresse proteotóxico, assim como manter a proteostase flexível as mudanças de ambiente na organela. Dentro da classe das chaperonas moleculares, sobretudo membros da família das Hsp90, desempenham um papel efetivo na proteostase mitocondrial seja em condições normais ou de estresse. A TRAP-1 (uma homóloga mitocondrial da Hsp90) tem um papel crucial como regulador da integridade mitocondrial, onde atua no controle da apoptose, em especial no contexto do estresse oxidativo. Além disso, a atividade anormal da TRAP-1 foi observada no câncer e em desordens neurodegenerativas, com possíveis implicações na progressão das doenças e intervenção terapêutica, assim a TRAP-1 pode ser definida não apenas como uma orquestradora subcelular do controle de qualidade do enovelamento de proteínas, mas também como um hub ou nó das vias de sinalização da homeostase celular. Duas décadas após sua identificação, o conhecimento científico alcançado nesse período revela a TRAP-1 como uma proteína de importância fundamental em inúmeros processos essenciais para a viabilidade celular. Contudo, ainda que exerça reconhecidamente um papel central na biologia e medicina, a complexidade intrínseca das vias moleculares coordenadas pela TRAP-1 faz com que vários aspectos da função, estrutura e regulação dessa proteína e suas redes moleculares ainda permaneçam desconhecidos. Assim, a investigação por meio da caracterização da TRAP-1 e suas proteínas parceiras: PINK-1, CypD, Hsp60e Hsp90α, bem como o estudo e detalhamento da interação dessa rede molecular certamente irá contribuir para a descoberta e identificação dos mecanismos moleculares de ação e modulação de TRAP-1. O mapeamento dessa rede de interações, incluindo a ação de inibidores e mecanismos envolvidos no processo, por meio de técnicas bioquímicas e biofísicas, poderá revelar informações peculiares de importância médica/biotecnológica ao fornecer dados específicos de atuação dessas proteínas, desvendando o funcionamento dessas vias moleculares.. Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. Integrantes: Lisandra Marques Gava Borges - Integrante / Lisandra Marques Gava - Coordenador / Borges, Júlio C. - Integrante / Ramos, C. H. I. - Integrante.
      Membro: Lisandra Marques Gava Borges.

Prêmios e títulos

  • Total de prêmios e títulos (0)

    Participação em eventos

    • Total de participação em eventos (4)
      1. XLII Congress of the Brazilian Biophysical Society (SBBf). Effects of EGCG on Hsp90 structure. 2017. (Congresso).
      2. XLVI Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular -SBBq. 2017. (Congresso).
      3. V Four Biotec: quatro dias pela Biotecnologia. 4BIOTEC.Mesa redonda: Biotecnologia aplicada a saúde. 2013. (Encontro).
      4. XLII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular - SBBq. 2013. (Congresso).

    Organização de eventos

    • Total de organização de eventos (3)
      1. Gava, L.M.. XXX Colóquio de Incentivo a Pesquisa. 2003. (Outro).. . 0.
      2. Gava, L.M.. XXIX Colóquio de Incentivo a Pesquisa. 2002. (Outro).. . 0.
      3. Gava, L.M.. XXVIII Colóquio de Incentivo a Pesquisa. 2001. (Outro).. . 0.

    Lista de colaborações

    • Colaborações endôgenas (1)
      • Lisandra Marques Gava Borges ⇔ Felipe Roberti Teixeira (1.0)
        1. COTO, AMANDA L.S. ; SERAPHIM, THIAGO V. ; BATISTA, FERNANDA A.H. ; DORES-SILVA, PAULO R. ; BARRANCO, ANA BEATRIZ F. ; TEIXEIRA, FELIPE R. ; Gava, Lisandra M. ; Borges, Júlio C.. Structural and functional studies of the Leishmania braziliensis SGT co-chaperone indicate that it shares structural features with HIP and can interact with both Hsp90 and Hsp70 with similar affinities. INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES. v. 118, p. 693-706, issn: 0141-8130, 2018.
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    Data de processamento: 12/10/2020 21:32:41